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        蛋白質組學

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        「青蓮百奧聚焦」研究半胱氨酸的氧化還原形式,你也可以

        2021-03-29 00:00:00
        半胱氨酸的氧化還原修飾作為蛋白質翻譯后修飾中重要一part ,當然不可忽視啦。近日,Nature Communication雜志收錄了國家蛋白質科學中心楊靖團隊與哈佛大學醫學院T.Keith Blackwell 團隊合作的名為“Global profiling of distinct cysteine redox forms reveals wide-ranging redox regulation in C.elegans”的研究論文。

        本文中半胱氨酸修飾分析技術

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        該論文借助模式生物秀麗隱桿線蟲為載體,探究半胱氨酸的多種氧化還原形式,揭示了半胱氨酸氧化還原可調節線蟲體內多種生物過程和途徑,發現p38 MAPK通路上下游蛋白質都可介導Cys依賴的抗氧化相應和天然免疫調節。























        文章思路
























        結果速遞

        秀麗隱桿線蟲中半胱氨酸定位



        作者應用蛋白質巰基反應性定量技術對野生型L4期線蟲進行研究。用高劑量(100uM)和低劑量(10uM)的 IPM探針進行處理,共檢測到5258個半胱氨酸位點的反應性,大大地擴展了半胱氨酸蛋白質組的覆蓋范圍。分析表明,同一蛋白質中半胱氨酸的反應性可能存在顯著差異,半胱氨酸的反應活性可以作為預測其功能的有效指標。

        半胱氨酸定位


        對線蟲中氧化劑敏感的半胱氨酸氧化還原形式的全蛋白質組分析


        作者運用基于“點擊化學”探針的氧化還原蛋白質組學方法,準確定量了復雜蛋白質組中主要的半胱氨酸氧化還原形式。

        作者對野生型線蟲進行了5mM H2O2處理5min,運用不同的探針對其進行標記。結果顯示2864個蛋白質上定位到5453Cys-SH位點,在1049個蛋白質上定位到1521Cys-SOH位點,在72個蛋白質上定位到82Cys-SO2H位點。并且發現超過1500個蛋白質Cys位點在外源性低濃度H2O2處理后發生了顯著變化。

        線蟲氧化敏感性半胱氨酸的蛋白組學分析


        半胱氨酸氧化還原修飾調控多種生物過程和途徑


        作者發現氧化還原修飾的蛋白質定位于不同的組織和器官中,對其進行了GOKEGG分析。生物信息學分析發現這些氧化敏感性蛋白參與眾多生物途徑。重點研究了SEK-1PMK-1是否在p38 MAPK介導的應激反應和病原體抗性中發揮氧化還原調節作用(圖3)。作者利用Cas9/CRISPR基因編輯技術構建了點突變線蟲模型,發現PMK-1C173SEK-1C213均參與氧化應激介導的p38MAPK通路激活,這個對線蟲抵御病原體至關重要(圖4)。

        半胱氨酸介導的氧化還原調節參與多種生物過程和途徑


        氧化敏感性半胱氨酸對p38通路激活的重要影響























        小結

        細胞氧化還原狀態和半胱氨酸修飾在生物體衰老過程中是很常見的,在生理和病理條件下,半胱氨酸氧化還原譜和氧化還原狀態的驅動蛋白也可能成為潛在的biomaker。作者對半胱氨酸內在反應性的定量、以位點為中心的圖譜和過氧化物敏感半胱氨酸氧化還原形式的數據集極大地擴展了線蟲半胱氨酸氧化的范圍和生物學作用,并為破譯模式生物中復雜的氧化還原信號網絡提供了分子基礎。


        圖片

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        不同半胱氨酸氧化還原形式的整體分析揭示線蟲中廣泛的氧化還原調節

        期刊名稱:Nature Communication

        IF:12.121

        樣本選擇:秀麗隱桿線蟲

        技術策略:qRT-PCR,定量蛋白質組學


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